Comment la température affecte l'activité enzymatique (et pourquoi)

Voici comment la température affecte l'activité enzymatique : à mesure qu'elle augmente, les molécules se déplacent plus rapidement et entrent en collision plus souvent, ce qui accélère le travail de l'enzyme, jusqu'à sa température optimale (environ 37 °C pour la plupart des enzymes humaines). Au-delà, la chaleur brise les liens qui maintiennent la forme de l'enzyme, son site actif change et la vitesse chute brusquement. Une enzyme modifiée ainsi est dénaturée, et le refroidissement ne la fait pas revenir à son état initial.

Qu'est-ce qu'une enzyme ?

Une enzyme est une protéine qui agit comme catalyseur biologique : elle accélère une réaction chimique dans un organisme vivant sans être consommée. L'amylase dans votre salive décompose l'amidon en sucre maltose ; la pepsine dans votre estomac décompose les protéines en chaînes plus courtes appelées peptides. Sans enzymes, ces réactions seraient bien trop lentes pour vous maintenir en vie à la température corporelle.

Chaque enzyme est une longue chaîne d'acides aminés repliée en une forme 3D précise. Une petite région, le site actif, a exactement la bonne forme et les bonnes charges pour maintenir un type de molécule, son substrat.

Le modèle clé-serrure

Dans le modèle clé-serrure, le substrat s'adapte au site actif comme une clé dans une serrure. Les deux s'unissent pour former un complexe enzyme-substrat, la réaction a lieu, les produits partent, et l'enzyme est libre de prendre le substrat suivant. Une molécule d'enzyme peut le faire des milliers de fois par seconde.

Le modèle explique pourquoi les enzymes sont spécifiques : l'amylase ne fonctionne que sur l'amidon car seul l'amidon s'adapte à son site actif. Un raffinement, le modèle de l'ajustement induit, indique que le site actif n'est pas complètement rigide : il se modèle légèrement autour du substrat alors qu'il se lie, le saisissant plus fermement. Les deux modèles s'accordent sur le point clé : la forme est tout. Tout ce qui change la forme du site actif modifie la performance de l'enzyme.

Pourquoi le réchauffement d'une enzyme l'accélère-t-il ?

Pour qu'une réaction ait lieu, une molécule de substrat doit heurter un site actif. À basse température, les molécules se déplacent lentement, donc ces collisions sont rares et le taux est faible. L'enzyme n'est pas endommagée par le froid ; elle est simplement ralentie. Remettez-le au chaud et il retrouve complètement ses capacités.

Le réchauffement fournit aux molécules plus d'énergie cinétique. Ils se déplacent plus vite, entrent en collision plus fréquemment et avec plus de force, ce qui permet la formation de complexes enzyme-substrat en plus grand nombre chaque seconde. En dessous de l'optimum, une augmentation de 10 °C double environ la vitesse (les biologistes parlent d'un Q₁₀ d'environ 2).

Quelle est la température optimale ?

La température optimale est la température à laquelle une enzyme agit le plus rapidement. C'est un équilibre : assez élevé pour permettre de nombreuses collisions rapides, mais pas trop élevé pour que l'enzyme perde sa forme.

Différents organismes possèdent des enzymes adaptées à leur habitat :

Enzyme	Où cela fonctionne	Température optimale	pH optimum
Amylase salivaire	bouche humaine	environ 37 °C	environ 7
Pepsine	estomac humain	environ 37 °C	environ 2
Taq polymérase	Bactéries dans les sources chaudes	environ 72 °C	environ 8

La polymérase Taq provient de Thermus aquaticus, une bactérie trouvée dans les sources chaudes. Comme elle survit à des températures proches de l'ébullition, c'est l'enzyme utilisée dans la PCR, la méthode de copie de l'ADN en laboratoire et dans les tests COVID.

Que se passe-t-il lorsqu'une enzyme est dénaturée ?

Lorsqu'une enzyme dénaturée par la chaleur est examinée, sa chaîne d'acides aminés reste intacte, mais les liaisons plus faibles (liaisons hydrogène et autres) qui la maintenaient dans sa forme repliée se sont rompues. La protéine se déplie et le site actif perd sa forme, de sorte que le substrat ne correspond plus et l'enzyme ne peut plus fonctionner.

C'est pourquoi le graphique des taux n'est pas symétrique. Il augmente progressivement jusqu'au optimum, puis chute abruptement, car la dénaturation s'accélère considérablement avec chaque degré. La plupart des enzymes humaines sont largement dénaturées entre 50 et 60 °C. C'est aussi pourquoi la dénaturation est permanente : vous ne pouvez pas replier la protéine simplement en la refroidissant, de la même manière que vous ne pouvez pas dé-frire un œuf. Le blanc d'œuf est principalement protéique, et le frire est une dénaturation visible.

Un moyen utile de décrire le graphique lors d'un examen :

1. En dessous du optimum : le taux augmente avec la température (plus d'énergie cinétique, plus de collisions réussies).
2. Au optimum : le taux est à son maximum.
3. Au-dessus du optimum : le taux chute rapidement, car le site actif change de forme et l'enzyme se dénature.

Quel est l'effet du pH sur les enzymes ?

L'effet du pH sur les enzymes fonctionne également via la forme. Chaque enzyme a un pH optimum. S'éloigner de celui-ci et les ions H⁺ ou OH⁻ supplémentaires perturbent les charges dans le site actif et les liaisons qui maintiennent la protéine repliée, de sorte que moins de substrats s'adaptent. La pepsine est plus active à un pH de 2, dans l'acide gastrique, et cesse de fonctionner dans l'intestin grêle neutre. L'amylase fonctionne mieux à un pH neutre et est inhibée par l'acide gastrique. Un pH extrême dénature une enzyme, tout comme la chaleur.

Deux autres facteurs modifient la vitesse :

• Concentration du substrat : plus de substrat signifie plus de collisions, jusqu'à ce que chaque site actif soit occupé. Ensuite, la vitesse se stabilise.
• Inhibiteurs : un inhibiteur compétitif ressemble au substrat et bloque le site actif ; un inhibiteur non compétitif se lie ailleurs et déforme le site actif.

Erreurs courantes aux examens

• Affirmer que les enzymes sont « tuées ». Les enzymes ne sont pas vivantes. Dites « dénaturées », et expliquez pourquoi : le site actif change de forme, ce qui empêche le substrat de s'y adapter.
• Affirmer que le froid dénature les enzymes. Le froid ne fait que les ralentir ; l'effet est réversible.
• Affirmer que l'enzyme est utilisée. Les catalyseurs restent inchangés à la fin de la réaction.
• Décrivant le graphique sans l'expliquer. Mentionner l'énergie cinétique et les collisions sur le côté ascendant, la forme et la dénaturation sur le côté descendant.

Les enzymes sont des protéines, donc leur forme est ultimement écrite dans l'ADN : voir comment l'ADN fabrique une protéine. Pour voir où les enzymes sont produites à l'intérieur d'une cellule, ouvrez l'Explorateur cellulaire et trouvez les ribosomes.

Questions fréquemment posées

Quelle est la température optimale pour les enzymes humaines ?

La plupart des enzymes humaines travaillent le plus vite à environ 37 °C, ce qui est la température normale du corps. Ce n'est pas un hasard : nos enzymes ont évolué pour fonctionner dans les conditions à l'intérieur de nos corps. Au-dessus d'environ 40 °C, elles commencent à perdre leur forme, ce qui est l'une des raisons pour lesquelles une fièvre très élevée est dangereuse. Les enzymes d'autres organismes peuvent avoir des optimums très différents, de près de congélation à au-dessus de 70 °C.

Une enzyme dénaturée peut-elle fonctionner à nouveau ?

Habituellement non. La dénaturation brise les liaisons qui maintiennent l'enzyme repliée dans sa forme exacte, de sorte que le site actif ne correspond plus au substrat. Le refroidir ne permet pas de le replier correctement, donc le changement est permanent. Ceci diffère du froid, qui ralentit uniquement une enzyme. Réchauffer à nouveau une enzyme froide et elle fonctionne normalement.

Pourquoi le taux chute-t-il si rapidement au-dessus de l'optimum ?

Deux effets vont en directions opposées. Une température plus élevée fait toujours collisionner les molécules plus vite, mais elle provoque aussi le dépliage de l'enzyme, et le dépliage s'accélère très abruptement avec chaque degré supplémentaire. Juste au-dessus de l'optimum, les enzymes sont dénaturées plus rapidement que les collisions supplémentaires ne peuvent compenser, donc le taux chute brutalement au lieu de diminuer doucement.

Les enzymes sont-elles consommées dans une réaction ?

Non. Les enzymes sont des catalyseurs, elles ressortent donc inchangées de chaque réaction et peuvent immédiatement prendre une autre molécule de substrat. Une seule enzyme peut catalyser des milliers de réactions chaque seconde. Votre corps remplace tout de même les enzymes au fil du temps, car elles s'usent lentement et sont dégradées, mais pas parce que la réaction elle-même les consomme.

Essayez par vous-même

Ouvrez le Laboratoire d'Enzymes et observez l'amylase dégrader l'amidon à 37 °C. Faites baisser la température à 10 °C et observez les molécules ralentir ; puis remettez-la et voyez l'enzyme se rétablir. Maintenant, faites-la monter à 70 °C et observez 'still folded' diminuer alors que l'enzyme se dénature. Refroidir ne aider pas cette fois : appuyez sur Nouveau enzyme pour recommencer. Essayez la pepsine à pH 7 puis à pH 2, et passez à l'enzyme de source chaude pour voir un optimum bien au-dessus de la température corporelle.